Чим зумовлена вторинна структура білка?

Вторинна структура біополі-меру визнача за якими ланцюги складаються й утриму­ються у вигляді певних утворень. Відомо, що існує тільки невелика    кількість білків,   поліпептиди яких перебувають у     вигляді ліній­них ланцюгів. Використовую­чи  рентгено-структурні ме­тоди   дослід­ження, встано­вили, що пере­важна     біль­шість    білків має поліпептидні    ланцюги, скручені у вигляді спіралі.

Утворення внутрішньомолекулярних вод­невих зв’язків у глобулярних біл­ках може привести до структури, що називають спіраль. У фібрилярних білках утворення водне­вих зв’язків може привести до ви­никнення складчастої листової структури — β-структури. Відо­мості про ці структури дають пра­во поділити білки на два класи: фібрилярні (від лат.fibra— во­локно) та глобулярні (від лат. globulus — кулька). Найвиразніша відмінність між білками обох типів полягає в тому, що фібри­лярні білки в основному нероз­чинні, а глобулярні — добре роз­чинні у воді. Тому їх інколи на­зивають «розчинними білками». Вторинна структура властива для таких білків, як фіброїн (білок шовку), кератин (білок сполучної тканини) та деякі інші.