Как строение белков связано с множеством важных функций, которые они выполняют жизни клетки?

Первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в р-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.
На уровне вторичной структуры (вид растянутой пружины) существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).
Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных  растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируется  внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. На уровне третичной структуры (глобулы) существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны,
Субьединицычетвертичной структуры удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям,Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин.
Строение белков и существующие химические связи внутри четырех структур белков, скорее всего, и связаны с множеством важных функций, которые они выполняют в жизни клетки.