Сколько генов участвует в кодировании гемоглобина? подробно .

Гемоглобин состоит из белка глобина и железосодержащего гема . Большая часть гемоглобина у взрослых содержит две цепи альфа-глобина и две бета-глобина (по 141 и 146 аминокислот, соответственно). В каждую цепь глобина встроена молекула гема; содержащийся в ней атом железа связывает кислород . Переносить кислород может только двухвалентное железо.

Гемоглобин составляет примерно 95% белков эритроцитов .

Цепи альфа-глобина и бета-глобина кодируются генами альфа-глобиновых кластеров и генами бета-глобиновых кластеров, находящихся у млекопитающих на различных хромосомах.

Расположенные кластерами гены, кодирующие альфа-цепи и сходные с ними дзэта-цепи находятся на 16-й хромосоме , а гены, кодирующие бета-цепи и сходные с ними гамма-, дельта- и эпсилон-цепи, - на 11-й хромосоме. В норме гемоглобины содержат две цепи из первой группы (альфа или дзэта) и две - из второй (бета, дельта, эпсилон или гамма).

Последовательная экспрессия различных генов глобина во время онтогенеза приводит к смене преобладающего типа гемоглобина. Так, на момент рождения преобладает синтез не бета-, а гамма-цепей, которые, соединяясь с альфа-цепями, образуют гемоглобин F (альфа2гамма2) .Нарушение нормального порядка активации генов глобина при некоторых болезнях может иметь диагностическое значение.

Молекула гемоглобина представляет собой тетрамер, состоящий из двух гомологичных димеров. Гемоглобин нормального человека содержит 3 компонента: гемоглобин А (или А1) - Hb А, гемоглобин А2 (Hb А2), гемоглобин А3 (Hb А3). На долю гемоглобина А1 приходится 90% всего гемоглобина, в то время как гемоглобин А2 составляет 2,5%. 7,5% приходится на компонент А3, представляющий собой, по-видимому, гемоглобин А, который изменился вследствие старения красных кровяных телец.

Гемоглобин А (Hb A) содержит две альфа и две бета цепи, его формула A2B2. В гемоглобине A2 (Hb A2) вместо бета цепей находятся весьма сходные с ними дельта цепи. У взрослых людей находится также небольшое количество фетального гемоглобина (Hb F), у которого вместо бета цепей находятся гамма цепи.

Конформация как отдельных цепей, так и молекулы в целом может меняться, приводя к образованию форм гемоглобина с различным сродством к кислороду. Сродство гемоглобина к кислороду растет по мере присоединения кислорода к гемам молекулы, что придает кривой диссоциации оксигемоглобина характерную S-образную форму. Положение этой кривой зависит от рН, РСО2 , концентраций 2,3-ДФГ и АТФ , температуры, а также дефектов цепей глобина.

Встречаются также гомотетрамеры бета-цепей - гемоглобин H и сходных с ними гамма-цепей - гемоглобин Bart . В значительных количествах они образуются лишь при дефиците альфа-цепей ( альфа-талассемии ), и их выявление важно для диагностики.