Составить и описать опыт ферментативного катализа

, 25

1. высокая активность, на несколько порядков превышающая активность неорганических катализаторов, что объясняется значительным снижением энергии активации процесса ферментами. так, константа скорости реакции разложения перекиси водорода, катализируемой ионами fе2+, составляет 56 с-1; константа скорости этой же реакции, катализируемой ферментом каталазой, равна 3.5·107, т.е. реакция в присутствии фермента протекает в миллион раз быстрее (энергии активации процессов составляют соответственно 42 и 7.1 кдж/моль). константы скорости гидролиза мочевины в присутствии кислоты и уреазы различаются на тринадцать порядков, составляя 7.4·10-7 и 5·106 с-1 (величина энергии активации составляет соответственно 103 и 28 кдж/моль).

2. высокая специфичность. например, амилаза катализирует процесс расщепления крахмала, представляющего собой цепь одинаковых глюкозных звеньев, но не катализирует гидролиз сахарозы, молекула которой составлена из глюкозного и фруктозного фрагментов.

согласно общепринятым представлениям о механизме ферментативного катализа, субстрат s и фермент f находятся в равновесии с быстро образующимся фермент-субстратным комплексом fs, который сравнительно медленно распадается на продукт реакции p с выделением свободного фермента; т.о., стадия распада фермент-субстратного комплекса на продукты реакции является скорость определяющей (лимитирующей).

f + s < ––> fs ––> f + p

исследование зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата при неизменной концентрации фермента показали, что с увеличением концентрации субстрата скорость реакции сначала увеличивается, а затем перестает изменяться зависимость скорости реакции от концентрации субстрата описывается следующим уравнением:

здесь кm – константа михаэлиса, численно равная концентрации субстрата при v = ½vmax. константа михаэлиса служит мерой сродства между субстратом и ферментом: чем меньше кm, тем больше их способность к образованию фермент-субстратного комплекса.

характерной особенностью действия ферментов является также высокая чувствительность активности ферментов к внешним условиям – рн среды и температуре. ферменты активны лишь в достаточно узком интервале рн и температуры, причем для ферментов характерно наличие в этом интервале максимума активности при некотором оптимальном значении рн или температуры; по обе стороны от этого значения активность ферментов быстро снижается.