Органические вещества – важные и необходимые компоненты клетки, они являются поставщиками энергии, без которой невозможно проявление любой формы жизнедеятельности; они образуют структуры клетки.
Белки - полимеры аминокислот.
Существует 20 независимых аминокислот, входящих в белки.
Функции белков:
-строительная
-каталитическая
-сигнальная
-энергетическая
-защитная
-двигательная
-транспортная
Белки — обязательная составная часть всех клеток. В жизни всех организмов белки имеют первостепенное значение. В состав белка входят углерод, водород, азот, некоторые белки содержат еще и серу. Роль мономеров в белках играют аминокислоты. У каждой аминокислоты имеется карбоксильная группа (-СООН) и аминогруппа (-NH2). Наличие в одной молекуле кислотной и основной групп обусловливает их высокую реактивность. Между соединившимися аминокислотами возникает связь называемая пептидной, а образовавшееся соединение нескольких аминокислот называют пептидом. Соединение из большого числа аминокислот называют полипептидом. В белках встречаются 20 аминокислот, отличающихся друг от друга своим строением. Разные белки образуются в результате соединения аминокислот в разной последовательности. Огромное разнообразие живых существ в значительной степени определяется различиями в составе имеющихся у них белков.
В строении молекул белков различают четыре уровня организации:
Первичная структура — полипептидная цепь из аминокислот, связанных в определенной последовательности ковалентными (прочными) пептидными связями.
Вторичная структура — полипептидная цепь, закрученная в виде спирали. В ней между соседними витками возникают мало прочные водородные связи. В комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру.
Третичная структура представляет собой причудливую, но для каждого белка специфическую конфигурацию — глобулу. Она удерживается мало прочными гидрофобными связями или силами сцепления между неполярными радикалами, которые встречаются у многих аминокислот. Благодаря их многочисленности они обеспечивают достаточную устойчивость белковой макромолекулы и ее подвижность. Третичная структура белков поддерживается также ковалентными S-S-связями возникающими между удаленными друг от друга радикалами серосодержащей аминокислоты — цистеина.
Благодаря соединению нескольких молекул белков между собой образуется четвертичная структура. Если пептидные цепи уложены в виде клубка, то такие белки называются глобулярными. Если полипептидные цепи уложены в пучки нитей, они носят название фибриллярных белков.
Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Она может возникать под действием высокой температуры, химических веществ, радиации и т.д. Денатурация может быть обратимой (частичное нарушение четвертичной структуры) и необратимой (разрушение всех структур).
Функции белков:
1. каталитическая (ферментативная) — расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, фиксация углерода при фотосинтезе, участие в реакциях матричного синтеза;
2. транспортная — транспорт ионов через клеточные мембраны, транспорт кислорода и углекислого газа гемоглобином, транспорт жирных кислот сывороточным альбумином;
3. защитная — антитела, обеспечивающие иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь;
5. сократительная— сократимые белки мышц: актин и миозин;
6. рецепторная — примером могут служить фитохром — светочувствительный белок, регулирующий фотопериодическую реакцию в растениях, и опсин — составная часть родопсина — пигмента, находящегося в клетках сетчатки глаза
Объяснение:
Органические вещества – важные и необходимые компоненты клетки, они являются поставщиками энергии, без которой невозможно проявление любой формы жизнедеятельности; они образуют структуры клетки.
Белки - полимеры аминокислот.
Существует 20 независимых аминокислот, входящих в белки.
Функции белков:
-строительная
-каталитическая
-сигнальная
-энергетическая
-защитная
-двигательная
-транспортная
Белки — обязательная составная часть всех клеток. В жизни всех организмов белки имеют первостепенное значение. В состав белка входят углерод, водород, азот, некоторые белки содержат еще и серу. Роль мономеров в белках играют аминокислоты. У каждой аминокислоты имеется карбоксильная группа (-СООН) и аминогруппа (-NH2). Наличие в одной молекуле кислотной и основной групп обусловливает их высокую реактивность. Между соединившимися аминокислотами возникает связь называемая пептидной, а образовавшееся соединение нескольких аминокислот называют пептидом. Соединение из большого числа аминокислот называют полипептидом. В белках встречаются 20 аминокислот, отличающихся друг от друга своим строением. Разные белки образуются в результате соединения аминокислот в разной последовательности. Огромное разнообразие живых существ в значительной степени определяется различиями в составе имеющихся у них белков.
В строении молекул белков различают четыре уровня организации:
Первичная структура — полипептидная цепь из аминокислот, связанных в определенной последовательности ковалентными (прочными) пептидными связями.
Вторичная структура — полипептидная цепь, закрученная в виде спирали. В ней между соседними витками возникают мало прочные водородные связи. В комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру.
Третичная структура представляет собой причудливую, но для каждого белка специфическую конфигурацию — глобулу. Она удерживается мало прочными гидрофобными связями или силами сцепления между неполярными радикалами, которые встречаются у многих аминокислот. Благодаря их многочисленности они обеспечивают достаточную устойчивость белковой макромолекулы и ее подвижность. Третичная структура белков поддерживается также ковалентными S-S-связями возникающими между удаленными друг от друга радикалами серосодержащей аминокислоты — цистеина.
Благодаря соединению нескольких молекул белков между собой образуется четвертичная структура. Если пептидные цепи уложены в виде клубка, то такие белки называются глобулярными. Если полипептидные цепи уложены в пучки нитей, они носят название фибриллярных белков.
Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Она может возникать под действием высокой температуры, химических веществ, радиации и т.д. Денатурация может быть обратимой (частичное нарушение четвертичной структуры) и необратимой (разрушение всех структур).
Функции белков:
1. каталитическая (ферментативная) — расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, фиксация углерода при фотосинтезе, участие в реакциях матричного синтеза;
2. транспортная — транспорт ионов через клеточные мембраны, транспорт кислорода и углекислого газа гемоглобином, транспорт жирных кислот сывороточным альбумином;
3. защитная — антитела, обеспечивающие иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь;
4. структурная — кератин волос и ногтей, коллаген хрящей, сухожилий, соединительных тканей;
5. сократительная— сократимые белки мышц: актин и миозин;
6. рецепторная — примером могут служить фитохром — светочувствительный белок, регулирующий фотопериодическую реакцию в растениях, и опсин — составная часть родопсина — пигмента, находящегося в клетках сетчатки глаза