Органічні полуки, що беруть участь в утворенні хромосом

Будова хромосоми: 1 - одно-хроматидна хромосома; 2 - двохро-матидна хромосома; 3 - центромера; 4 - теломери; 5 - сестринські хроматиди; 6 - нитки веретена поділу; 7 - кінетохори

Органічні сполуки складають близько 20—30 % маси живих клітин. До них відносяться біологічні полімери — білки, нуклеї­нові кислоти і полісахариди, а також жири, гормони, пігменти, АТФ тощо.

Білки складають 10—18% від загальної маси клітини (50— 80% від сухої маси). Молекулярна маса білків коливається від десятків тисяч до багатьох мільйонів одиниць. Білки — це біополімери, мономерами яких є амінокислоти. Усі білки живих орга­нізмів побудовані з 20 амінокислот. Не дивлячись на це, різнома­нітність білкових молекул величезна. Вони розрізняються за ве­личиною, структурою і функціями, які визначаються кількістю і порядком розташування амінокислот. Крім простих білків (аль­буміни, глобуліни, гістони) є і складні, які являють собою з'єднання білків з вуглеводами (глікопротеїди), жирами (ліпопротеїди) і нуклеїновими кислотами (нуклеопротеїди).

Кожна амінокислота складається з вуглеводневого радикала, сполученого з карбоксильною групою, що має кислотні властиво­сті (-СООН), й аміногрупою (-NH2), яка має основні властивості. Амінокислоти відрізняються одна від одної тільки радикалами. Амінокислоти є амфотерними сполуками, які мають одночасно властивості й кислот, й основ. Це явище обумовлює можливість з'єднання кислот у довгі ланцюжки. При цьому встановлюються міцні ковалентні (пептидні) зв'язки між вуглецем кислотної і азо­том основної груп (-CO-NH-) з виділенням молекули води. З'єднання, що складаються з двох амінокислотних залишків, на­зиваються дипептидами, з трьох — трипептидами, з багатьох — поліпептидами.

Білки живих організмів складаються з сотень і тисяч аміно­кислот, тобто є макромолекулами. Різні властивості та функції білкових молекул визначаються послідовністю з'єднання аміно­кислот, яка закодована в ДНК. Цю послідовність називають пер­винною структурою молекули білка, від якої, у свою чергу, за­лежать подальші рівні просторової організації і біологічні власти­вості білків. Первинна структура білкової молекули зумовлена пептидними зв'язками.

Повторна структура білкової молекули досягається її спіра­лізацією, завдяки встановленню між атомами сусідніх витків спі­ралі водневих зв'язків. Вони слабкіше ковалентних, але, багато разів повторені, створюють досить міцну сполуку. Функціонуван­ня у вигляді закрученої спіралі характерне для деяких фібрилярних білків (колаген, фібриноген, міозин, актин тощо).

Більшість білкових молекул стають функціонально активни­ми тільки після набуття глобулярної (третинної) структури. Вона формується шляхом багатократного згортання спіралі в три­вимірне утворення — глобулу. Ця структура зшивається, як пра­вило, ще більш слабкими дисульфідними (-S-S-) зв'язками. Гло­булярну структуру має більшість білків (альбуміни, глобуліни тощо).

Для виконання деяких функцій потрібна участь білків з більш високим рівнем організації, при якому виникає об'єднання декількох глобулярних білкових молекул в єдину систему — четвертичну структуру (хімічні зв'язки можуть бути різні). На­приклад, молекула гемоглобіну складається з чотирьох різних глобул і гемінової групи, що містить іон заліза.

Втрата білковою молекулою своєї структурної організації на­зивається денатурацією. Причиною її можуть бути різні хімічні (кислоти, луги, спирт, солі важких металів тощо) і фізичні (висо­кі температура і тиск, іонізуюче випромінювання тощо) чинники. Спочатку руйнується дуже слабка — четвертична, потім третин­на, вторинна, а за більш жорстких умов і первинна структура. Якщо під дією денатуруючого чинника не зачіпається первинна структура, то при поверненні білкових молекул у нормальні умо­ви середовища їх структура повністю відновлюється, тобто відбу­вається ренатурація. Ця властивість білкових молекул широко використовується в медицині для приготування вакцин і сирова­ток і в харчовій промисловості для отримання харчових концент­ратів. При необоротній денатурації (руйнуванні первинної струк­тури) білки втрачають свої властивості.

Білки виконують наступні функції: будівельну, каталітичну, транспортну, рухову, захисну, сигнальну, регуляторну й енерге­тичну.

Як будівельний матеріал білки входять до складу всіх клі­тинних мембран, гіалоплазми, органоїдів, ядерного соку, хромо­сом і ядерець.

Каталітичну (ферментативну) функцію виконують білки — ферменти, у десятки і сотні тисяч разів прискорюючи перебіг біо­хімічних реакцій у клітинах при нормальному тиску і температу­рі близько 37 °С. Кожний фермент може каталізувати тільки одну реакцію, тобто дія ферментів строго специфічна. Специфічність ферментів зумовлена наявністю одного або декількох активних центрів, в яких відбувається тісний контакт між молекулами фе­рменту і специфічної речовини (субстрату). Деякі ферменти засто­совуються в медичній практиці і харчовій промисловості.

Транспортна функція білків полягає в перенесенні речовин, наприклад кисню (гемоглобін) і деяких біологічно активних речо­вин (гормонів).